网织红细胞能继续合成血红蛋白。

A. 粗面内质网

B. 滑面内质网

C. 多聚核糖体

D. 高尔基复合体

E. 线粒体

网织红细胞中的血红蛋白在下列哪种结构内合成?

A 滑面内质网

B 多聚核糖体

C 溶酶体

D 线粒体

E 高尔基复合体

关于网织红细胞的结构与性质，错误的是

A、网状结构愈多表示细胞越幼稚

B、网织红细胞没有合成血红蛋白的能力

C、网织红细胞比成熟红细胞比密低，离心时聚集于红细胞的上层

D、通常胞体比成熟红细胞稍大，直径为8～9.5μm

E、常用的染料是活体染料

假定网织红细胞像a中所述那样以放射性脉冲处理，随后用非放射性氨基酸处理一长段时间，使其继续合成血红蛋白。如果分析可溶性血红蛋白，会观察到下面哪一种情况?①只有在氨基端有标记。②在任何部位的氨基酸都有标记。③只有在羧基端有标记。

一批具有合成血红蛋白活性的网织红细胞用放射性氨基酸短暂处理(所谓“短暂”是指处理时间比聚合一条多肽链的氨基酸所需要的时间为短)。处理以后，立即检测可溶性血红蛋白链上(即不附着在核糖体上的)放射性的分布。试问会观察到下面的哪一种情况?

  ①只有氨基端的氨基酸上能找到标记；②在任何部位的氨基酸上都能找到标记；③只有羧基端的氨基酸上能找到标记。

考虑下面血红蛋白α、β链协调合成的实验。家兔的网织红细胞被³H—Lys标记10min(标记时间相对一条珠蛋白单链的合成是足够的)，然后离心分离带新生链的核糖体，除去可溶珠蛋白。新生珠蛋白链被胰蛋白酶消化，使肽链C端以Lys或Arg结尾，接着用HPLC(高效液相色谱)分离出这些肽并测定它们的放射性。图Q11.2为每条肽链中相对Lys残基的位置的放射性标志图。

  

  图Q11.2 α-珠蛋白、β-珠蛋白的合成

考虑下面血红蛋白α、β链协调合成的实验。家兔的网织红细胞被³H—Lys标记10min(标记时间相对一条珠蛋白单链的合成是足够的)，然后离心分离带新生链的核糖体，除去可溶珠蛋白。新生珠蛋白链被胰蛋白酶消化，使肽链C端以Lys或Arg结尾，接着用HPLC(高效液相色谱)分离出这些肽并测定它们的放射性。图Q11.2为每条肽链中相对Lys残基的位置的放射性标志图。

  

  图Q11.2 α-珠蛋白、β-珠蛋白的合成

A．通常胞体比成熟红细胞稍大，直径8~9.5μm

B．网状结构愈多表示细胞越幼稚

C．网织红细胞没有合成血红蛋白的能力

D．网织红细胞比成熟红细胞比密低，离心时聚集于红细胞的上层

E．是胞质中残存嗜碱性物质RNA的红细胞

一个活性很高的无细胞蛋白合成系统可以由网织红细胞获得，它已失去核，但保留有线粒体的未成熟血红细胞。网织红细胞溶解产物如果加入血红素的话，可多次翻译每种球蛋白(如图13-3-57所示)。在血红蛋白的装配中需要血红素。令人惊奇的是，为了高比率进行蛋白合成，同样需要血红素的存在，如果没有血红素，蛋白合成会在一个短暂的延迟后停止(图13-3-57)。

  

  血红素影响球蛋白合成的分子基础的第一个线索来自于一个简单的实验：网织红细胞溶解产物在缺乏血红素的条件下温育几小时，当5μl的这种已温育的溶解物被加到100μl含有血红素的新鲜溶解物中时，在新鲜溶解物中蛋白的合成很快被抑制(图13-3-57)。进一步研究发现，抑制因子，又称HCR血红素调控抑制物，是一个分子量为180000U的蛋白。在新鲜的，血红素充足的溶解物中1μg/ml的纯HCR足以抑制蛋白的合成。

为明确诊断，应进行的化验项目是( )

A．测血中高铁血红蛋白的含量

B．测血中粒细胞数量

C．测血中网织红细胞数量

D．测血红蛋白合成酶活性

E．测血细胞色素氧化酶活性