考虑下面血红蛋白α、β链协调合成的实验。家兔的网织红细胞被3H—Lys标记10min（标记时间相对一条珠蛋白单链的合

考虑下面血红蛋白α、β链协调合成的实验。家兔的网织红细胞被³H—Lys标记10min(标记时间相对一条珠蛋白单链的合成是足够的)，然后离心分离带新生链的核糖体，除去可溶珠蛋白。新生珠蛋白链被胰蛋白酶消化，使肽链C端以Lys或Arg结尾，接着用HPLC(高效液相色谱)分离出这些肽并测定它们的放射性。图Q11.2为每条肽链中相对Lys残基的位置的放射性标志图。

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图Q11.2 α-珠蛋白、β-珠蛋白的合成

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第1题

细菌中的终止密码子是由两种蛋白质中的一种解读的。释放因子1(RF1)识别UAG和UAA，而RF2则识别UGA和UAA编码RF1和RF2的基因已被克隆和测序。比较了编码RF2的基因核苷酸序列与蛋白质的氨基酸排列顺序后，有一惊人的发现，如图Q11.4中基因图谱所示，终止密码包含在基因序列之中。为排除干扰，基因和蛋白质的序列已经过仔细的检查。请问：

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第2题

蛋白质合成的整体准确性是很难衡量的，一方面，因为极端的准确和错误都是罕见的，而且细胞似乎能够很快消灭它们的错误；另一方面，技术上也有困难。比如能够确切鉴定一种蛋白质到哪种程度，从概念上说，这与知道如何提纯、鉴定是两码事。解决这个问题的一个聪明的方法是利用细菌鞭毛虫惟一蛋白：鞭毛蛋白(相对分子质量为40000)。鞭毛蛋白有两个优点：首先，鞭毛(即鞭毛蛋白)能被从细菌上切下并用差速离心纯化，另外，鞭毛蛋白中不含Cys，因此允许利用Cys错误加入肽链进行灵敏的检测。为了放射性标记Cys，细菌在含³⁵(放射活性为5.0×10³cpm/pmol)和过量的未标记Met的生长培养基中恰好生长一个世代(这种情况下无可测出的放射性进入Met)，把所得的鞭毛蛋白纯化并进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，发现从凝胶上回收的8μg鞭毛蛋白中含有³⁵S带来的放射性为300cpm。请问：